Tubulin-Polyglutaminierung

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Lessard et al. (Journal of Biological Chemistry, 2019) haben untersucht wie die Polyglutaminierung des C-Terminus von Tubulin (CTT) die Motilität des Neuronen-spezifischen Kinesinmotors KIF1A beeinflusst. KIF1A transportiert neuronale Lasten anterograd entlang der axonalen Mikrotubuli über längere Distanzen ( ~ 3 Mikron).  99% pures Rhodamin-markiertes Tubulin unserer Partnerfirme Cytoskeleton (Artikelnr. TL590M-a und TL590M-b) war essentiell für diese Studie, als Substrat in der mikroskopischen Analyse der Interaktion des CTT mit dem  K-Loop von KIF1A und deren Auswirkung auf die Motilität von KIF1A.

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